Production studies and catalytic properties of phytases (myo-inositolhexakisphosphate phosphohydrolases): an overview

Resumo

Nos sistemas biológicos, a hidrólise do ácido fítico (a principal forma de armazenamento de fósforo em leguminosas, cereais, sementes oleaginosas e nozes) em mio-inositol e fosfato inorgânico é uma reação importante para o metabolismo energético, regulação metabólica e vias de transdução de sinal. A reação é catalisada principalmente pelas fitases (mio-inositol hexafosfato fosfohidrolase). As fitases são fosfatases ácidas de histidina (HAPs), uma subclasse de fosfatases, que catalisam a hidrólise dos grupos fosfato do ácido fítico, resultando na perda da capacidade do ácido fítico de quelar íons metálicos. A suplementação da ração animal com fitase aumenta a biodisponibilidade de fósforo em animais monogástricos, além de reduzir a poluição por fósforo nas áreas de unidades de pecuária intensiva. As fitases podem ser derivadas de várias fontes, incluindo plantas, animais e microrganismos, no entanto, fontes microbianas são mais promissoras para a produção de fitases em escala comercial. Dos vários organismos relatados, a produção de fitase por Aspergillus sp. tem sido mais comumente empregada usando processos de fermentação em estado sólido (SSF) ou fermentação submersa (SmF). As características físico-químicas e propriedades catalíticas das fitases de várias fontes indicam que é uma enzima que hidrolisa ésteres com um peso molecular estimado de 35–700 kDa, dependendo da fonte de origem, e geralmente são ativas dentro de um intervalo de pH de 4,5–6,0 a 45–60 °C. Geralmente, as fitases de bactérias têm pH ótimo na faixa neutra a alcalina, enquanto em fungos a faixa de pH ótima é de 2,5–6,0. As fitases são bastante específicas para o ácido fítico nas condições de ensaio e é possível distinguir fitase de fosfatase ácida que é incapaz de degradar fitato. Nesta revisão, são resumidas as tendências recentes na produção e propriedades das fitases de várias fontes.

Abstract

In biological system, hydrolysis of phytic acid (the principle storage form of phosphorus in legumes, cereals, oil seeds and nuts) to myo-inositol and inorganic phosphate is an important reaction for energy metabolism, metabolic regulation and signal transduction pathways. The reaction was primarily catalysed by phytases (myo-inositol hexakisphosphate phosphohydrolase). Phytases are histidine acid phosphatases (HAPs), a subclass of phosphatases, which catalyze the hydrolysis of phosphate moieties from phytic acid, thereby, resulting in the loss of ability of phytic acid to chelate metal ions. The supplementation of animal feed with phytase increases the bioavailability of phosphorus in monogastric animals besides reducing the phosphorus pollution in the areas of intensive livestock units. Phytases can be derived from a host of sources including plants, animals and microorganisms, however, microbial sources are more promising for the production of phytases on a commercial scale. Of the various organisms reported, phytase production by Aspergillus sp., have been most commonly employed using either solid-state fermentation (SSF) or submerged fermentation (SmF) processes. The physicochemical characteristics and catalytic properties of phytases from various sources indicated it to be ester-hydrolyzing enzyme with an estimated molecular weight of 35–700 kDa depending upon the source of origin and are usually active within a pH range of 4.5–6.0 at 45–60 °C. Generally, the phytases from bacteria have optimum pH in neutral to alkaline range while in fungi optimum pH range is 2.5–6.0. Phytases are fairly specific for phytic acid under the assay condition and it is possible to distinguish phytase from acid phosphatase that is incapable of degrading phytate. In this review, recent trends on the production and properties of phytases from various sources are summarized.