The role of alanine and aspartate aminotransferases in C4 photosynthesis

Resumo

Os aminoácidos alanina e aspartato são metabólitos de transferência essenciais para espécies C4 de NAD-málico  e subtipo fosfoenolpiruvato carboxicinase. Até certo ponto, ambos os aminoácidos também fazem parte do transporte de metabólitos nas plantas de enzimas NADP-málicas. Em comparação com as espécies C3, a maioria das espécies C4 são, portanto, caracterizadas por expressão aumentada e atividade de aminotransferases (AT) de alanina e aspartato no tecido fotossinteticamente ativo. Ambas as enzimas existem em múltiplas cópias e têm sido encontradas em diferentes compartimentos subcelulares.
• Análise filogenética de ATs de alanina e aspartato de uma variedade de monocotiledôneas e
espécies eudicotiledôneas C4 e seus parentes C3 foi combinado com ferramentas de predição subcelular
e análise das quantidades de transcrição subsequentes em folhas maduras.
• O recrutamento de aspartato AT de um compartimento subcelular específico foi fortemente
ligado ao subtipo bioquímico. O desvio do modelo principal foi, no entanto, observado em Gynandropsis gynandra. A configuração da alanina AT geralmente diferia em espécies monocotiledôneas e eudicotiledôneas. As monocotiledôneas C4 recrutaram uma alanina AT de um ramo citosólico, mas eudicotiledôneas usam cópias de alanina AT de um ramo mitocondrial.
• Geralmente, as plantas apresentam alta plasticidade na configuração da via C4. Ao lado dos
modelos comuns para os diferentes subtipos C4, soluções individuais foram encontradas para
grupos ou linhagens de plantas.

Abstract

Alanine and aspartate are essential transfer metabolites for C4 species of the NADmalic
enzyme and phosphoenolpyruvate carboxykinase subtype. To some degree both
amino acids are also part of the metabolite shuttle in NADP-malic enzyme plants. In
comparison with C3 species, the majority of C4 species are therefore characterised by
enhanced expression and activity of alanine and aspartate aminotransferases (AT) in
the photosynthetically active tissue. Both enzymes exist in multiple copies and have
been found in different subcellular compartments. We tested whether different C4 species
show preferential recruitment of enzymes from specific lineages and subcellular
compartments.
• Phylogenetic analysis of alanine and aspartate ATs from a variety of monocot and
eudicot C4 species and their C3 relatives was combined with subcellular prediction
tools and analysis of the subsequent transcript amounts in mature leaves.
• Recruitment of aspartate AT from a specific subcellular compartment was strongly
connected to the biochemical subtype. Deviation from the main model was however
observed in Gynandropsis gynandra. The configuration of alanine AT generally differed
in monocot and eudicot species. C4 monocots recruited an alanine AT from a specific
cytosolic branch, but eudicots use alanine AT copies from a mitochondrial branch.
• Generally, plants display high plasticity in the setup of the C4 pathway. Beside the
common models for the different C4 subtypes, individual solutions were found for
plant groups or lineages.