Adaptable and Multifunctional Ion-Conducting Aquaporins

Resumo

As aquaporinas funcionam como canais de água e solutos neutros, hubs de sinalização, fatores de virulência de doenças e componentes de metabolons. Consideramos aquaporinas vegetais que transportam íons em comparação com algumas contrapartes animais. Estas são candidatas a canais de cátions e ânions importantes, ainda não identificados, em membranas plasmáticas, do tonoplasto e simbióticas. Para aquelas isoformas individuais que transportam íons, água e gases, a permeabilidade abrange 12 ordens de magnitude. Isso requer regulação rigorosa da seletividade via interações proteicas e modificações pós-traducionais. Um interruptor dependente de fosforilação entre a permeação de íons e água em AtPIP2;1 pode ser explicado pelo acoplamento entre os portões dos quatro canais de água monoméricos e o poro central do tetrâmero. Consideramos o potencial de acoplamento entre fluxos de íons e água que poderia formar a base de um transdutor eletrosmótico. Um grande desafio na compreensão dos papéis das aquaporinas transportadoras de íons são seus modos multifuncionais que dependem de localização, estresse, tempo e desenvolvimento.

Abstract

Aquaporins function as water and neutral solute channels, signaling hubs, disease virulence factors, and metabolon components. We consider plant aquaporins that transport ions compared to some animal counterparts. These are candidates for important, as yet unidentified, cation and anion channels in plasma, tonoplast, and symbiotic membranes. For those individual isoforms that transport ions, water, and gases, the permeability spans 12 orders of magnitude. This requires tight regulation of selectivity via protein interactions and posttranslational modifications. A phosphorylation-dependent switch between ion and water permeation in AtPIP2;1 might be explained by coupling between the gates of the four monomer water channels and the central pore of the tetramer. We consider the potential for coupling between ion and water fluxes that could form the basis of an electroosmotic transducer. A grand challenge in understanding the roles of ion transporting aquaporins is their multifunctional modes that are dependent on location, stress, time, and development.