How versatile are inositol phosphate kinases?
- S. B. Shears
Resumo
Esta revisão avalia a extensão e a significância da versatilidade catalítica mostrada por várias quinases de inositol fosfato: a multiquinase de inositol fosfato, a quinase reversível Ins(1,3,4)P(3)/Ins(3,4,5,6)P(4) e as quinases que sintetizam polifosfatos de difosfoinositol. Ênfase particular é dada aos dados relevantes para a situação in vivo. Será mostrado que a promiscuidade catalítica em relação a diferentes inositol fosfatos não é tipicamente um compromisso evolutivo, mas às vezes é explorada para facilitar a regulação rigorosa dos processos fisiológicos. Essa multifuncionalidade pode aumentar a complexidade com a qual as vias de sinalização de inositol interagem. Esta revisão também avalia algumas funções adicionais propostas para os domínios catalíticos, incluindo regulação transcricional, atividade de proteína quinase e controle por ‘comutação’ molecular, tudo no contexto do crescente interesse em proteínas ‘moonlighting’ (compartilhamento de genes).
Abstract
This review assesses the extent and the significance of catalytic versatility shown by several inositol phosphate kinases: the inositol phosphate multikinase, the reversible Ins(1,3,4) P (3)/Ins(3,4,5,6) P (4) kinase, and the kinases that synthesize diphosphoinositol polyphosphates. Particular emphasis is placed upon data that are relevant to the situation in vivo. It will be shown that catalytic promiscuity towards different inositol phosphates is not typically an evolutionary compromise, but instead is sometimes exploited to facilitate tight regulation of physiological processes. This multifunctionality can add to the complexity with which inositol signalling pathways interact. This review also assesses some proposed additional functions for the catalytic domains, including transcriptional regulation, protein kinase activity and control by molecular ‘switching’, all in the context of growing interest in ‘moonlighting’ (gene-sharing) proteins.
