Methionine Metabolism in Plants

Resumo

A distribuição subcelular da aminoácido metionina (Met) e S-adenosilmetionina (AdoMet) no metabolismo em células vegetais revela uma partição complexa entre o citosol e as organelas. No presente trabalho mostramos que Arabidopsis contém três isoformas funcionais de vitamina B12-independente de metionina sintase (MS), a enzima que catalisa a metilação da homocisteína para Met com 5-metiltetrahidrofolato como doador de grupo metil. Uma isoforma de MS está presente nos cloroplastos e é mais provávelmente necessária para metilar a homocisteína que é sintetizada no cloroplasto. Assim, os cloroplastos são autônomos e são o local único para a síntese de Met nas células vegetais. As isoformas MS adicionais estão presentes no citosol e provavelmente estão envolvidos na regeneração de Met a partir da homocisteína. Embora a síntese pode ocorrer em cloroplastos, não há evidências que AdoMet seja sintetizada em outro lugar, a não ser no citosol. De acordo com esta proposta, mostramos que o AdoMet é transportado para os cloroplastos por uma via facilitada mediada por carreadores por difusão. Estes transportadores são capazes de catalisar a absorção uniport de AdoMet em cloroplastos bem como a troca entre citosol AdoMet e AdoMet cloroplástico ou S-adenosilomocisteína. A função óbvia para o transportador é sustentar as reações de metilação e outras funções dependentes de AdoMet em cloroplastos e provavelmente para remover S-adenosilomocisteína gerado no estroma pela atividade de metiltransferases. Portanto, o transportador cloroplástico AdoMet serve como um elo entre o carbono citosólico e o cloroplástico no
metabolismo.

Abstract

The subcellular distribution of Met and S-adenosylmethionine (AdoMet) metabolism in plant cells discloses a complex partition between the cytosol and the organelles.
In the present work we show that Arabidopsis contains three functional isoforms of vitamin B12-independent
methionine synthase (MS), the enzyme that catalyzes the methylation of homocysteine to Met with
5-methyltetrahydrofolate as methyl group donor. One MS isoform is present in chloroplasts and is most likely
required to methylate homocysteine that is synthesized de novo in this compartment. Thus, chloroplasts are autonomous and are the unique site for de novo Met synthesis in plant cells. The additional MS isoforms are present in the cytosol and are most probably involved in the regeneration of Met from homocysteine produced in the course of the activated methyl cycle. Although Met synthesis can occur in chloroplasts, there is no evidence that AdoMet is synthesized anywhere but the cytosol. In accordance with this proposal, we show that AdoMet is transported into chloroplasts by a carrier-mediated facilitated diffusion process. This carrier is able to catalyze the uniport uptake of AdoMet into chloroplasts as well as the exchange between cytosolic AdoMet and chloroplastic AdoMet or S-adenosylhomocysteine. The obvious function for the carrier is to sustain methylation reactions and other AdoMet-dependent functions in chloroplasts and probably to remove S-adenosylhomocysteine generated in the stroma by methyltransferase activities. Therefore, the chloroplastic AdoMet carrier serves as a link between cytosolic and chloroplastic onecarbon metabolism.