Comparative analysis of zinc finger proteins involved in plant disease resistance

  • S. K. Gupta
  • A. K. Rai
  • S. S. Kanwar
  • T. R. Sharma
2012 - Plos|One
Termos de indexação: Dedos de zinco, resistência à brusone, genes de resistência, domínios de dedos de zinco, análise biofísica, proteína, genes, meta-análise
 

Resumo

Foi realizada uma meta-análise para compreender a função dos domínios de dedos de zinco em proteínas de genes de resistência (R) clonados de diferentes culturas. Analisamos as sequências de proteínas de setenta genes R de várias culturas, nas quais se constatou que vinte e seis proteínas tinham domínios de dedos de zinco juntamente com sítios de ligação a nucleotídeos – domínios de repetições de leucina e nucleotídeos (NBS-LRR, do inglês: nucleotide-binding site leucine-rich repeat). Identificamos trinta e quatro domínios de dedos de zinco nas proteínas R de nove culturas e foram agrupados em 19 tipos de dedos de zinco. O tamanho do domínio individual do dedo de zinco nos genes R variou de 11 a 84 aminoácidos, enquanto o tamanho das proteínas que contêm esses domínios variou de 263 a 1305 aminoácidos. A análise biofísica revelou que o peso molecular do dedo de zinco Pi54 foi o mais baixo, enquanto o mais alto foi encontrado no dedo de zinco Pib do arroz, denominado Fator de Transcrição de Transposição (TTF, do inglês: Transposes Transcription Factor). O perfil dos índices de instabilidade (R(2) =0,95) e alifático (R(2) =0,94) dos domínios do dedo de zinco segue o padrão de distribuição polinomial. A análise de identidade de pares mostrou que o domínio de dedo de zinco Lin11, Isl-1 e Mec-3 (LIM) da proteína pi21 de resistência do arroz à brusone tem 12,3% de similaridade com o fator de transcrição nuclear, domínio de dedo de zinco do tipo Fator de Transcrição Nuclear (NFX, do inglês: nuclear transcription factor, X-box binding-like 1) da proteína Pi54. Pela primeira vez, relatamos que a Pi54 (Pi-k(h)-Tetep), uma proteína de resistência do arroz a brusone (R), tem um pequeno domínio de dedo de zinco do tipo NFX localizado na extremidade do terminal C entre os domínios NBS e LRR da proteína R. A análise da composição representada pelo diagrama de roda helicoidal revelou a presença de uma região hidrofóbica nesse domínio que pode ajudar a expor a região LRR para uma possível interação R-Avr. Esse domínio é único entre todos os outros genes clonados de resistência a doenças de plantas e pode desempenhar um papel importante na natureza de amplo espectro do gene Pi54 de resistência do arroz á brusone.

 

Abstract

A meta-analysis was performed to understand the role of zinc finger domains in proteins of resistance (R) genes cloned from different crops. We analyzed protein sequences of seventy R genes of various crops in which twenty six proteins were found to have zinc finger domains along with nucleotide binding sites – leucine rice repeats (NBS-LRR) domains. We identified thirty four zinc finger domains in the R proteins of nine crops and were grouped into 19 types of zinc fingers. The size of individual zinc finger domain within the R genes varied from 11 to 84 amino acids, whereas the size of proteins containing these domains varied from 263 to 1305 amino acids. The biophysical analysis revealed that molecular weight of Pi54 zinc finger was lowest whereas the highest one was found in rice Pib zinc finger named as Transposes Transcription Factor (TTF). The instability (R(2) =0.95) and the aliphatic (R(2) =0.94) indices profile of zinc finger domains follows the polynomial distribution pattern. The pairwise identity analysis showed that the Lin11, Isl-1 & Mec-3 (LIM) zinc finger domain of rice blast resistance protein pi21 have 12.3% similarity with the nuclear transcription factor, X-box binding-like 1 (NFX) type zinc finger domain of Pi54 protein. For the first time, we reported that Pi54 (Pi-k(h)-Tetep), a rice blast resistance (R) protein have a small zinc finger domain of NFX type located on the C-terminal in between NBS and LRR domains of the R-protein. Compositional analysis depicted by the helical wheel diagram revealed the presence of a hydrophobic region within this domain which might help in exposing the LRR region for a possible R-Avr interaction. This domain is unique among all other cloned plant disease resistance genes and might play an important role in broad-spectrum nature of rice blast resistance gene Pi54.

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